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什么是AD,和胰岛素有什么联系?
 

AD是以Aβ沉积(senileplaque即SP的主要成分)、神经原纤维缠结(NFT)和胆碱能神经减退为主要病理特征,在海马、下丘脑和嗅球等一胰岛素受体密集的三个区域出现神经元的典型退行性变。

1胰岛素——胰岛素受体酪氨酸酶影响

APP的转运AJ3由39—43个氨基酸组成,它来自相对大分子量的前体蛋白(—o岬),脑内√6岬由695个氨基酸组成,全长包括有神经保护作用的NTF和神经毒性作用口限。NTF即sAPP,具有促进神经轴突生长突触形成,增加突触可塑性等功能。APP通常由a分泌酶水解为可溶性APP(sAPR),或NTF,N端APP,在p、7分泌酶的作用下产生邸l一40和邸1—42,邻从细胞内分泌到细胞外间隙通常可被内化人胞内,胰岛素通过激活受体后酪氨酸酶活性,增加高尔基体出口和转运系统,呈剂量依赖地增加胞外A81—40和ABl—42,减少胞内蓄积。

2胰岛素降解酶(IDE)活性的改变

IDE定位于人第10号染色体的长臂上,与AID的易感基因之一毗邻,为分子中含有较多巯基的蛋白水解酶,在中枢,依据不同的米氏常数Km值降解多种不同的底物。胰岛素、TGF—a、心钠素、IGF一Ⅱ是Km<0.1ttM的高亲和物,当Km>2,ttM时,糖原、EGF、IGF—I、8内啡肽、邯类似物是低亲和物。大鼠和人脑内内在中性pH条件下,IDE是主要降解邸的酶类,并且最适IDE活性在pH值4—5。由于脑内代谢因素的影响,内环境pH值的改变,AID患者的IDE活性下降约一半,而降解胰岛素的能力只下降30%。说明与不同的Km有关。

3胰岛素影响tau蛋白磷酸化

NFT散布于非痴呆老人的脑组织,其中以海马和颞叶皮层最常见。其主要成分为P旧,蹦F的主要亚单位是微管相关蛋白tau,tau蛋白在神经元的胞体内生成,经修饰即磷酸化后进入轴突,与微管蛋白组装成有功能的微管。正常tau蛋白磷酸化需要蛋白磷酸激酶(磷酸化蛋白质)和蛋白磷酸酶(脱蛋白磷酸基)的相对恒定。NFT的形成主要是tau蛋白过度磷酸化、糖化或蛋白的截断作用。Hong(1997年)提出,胰岛素、ATP通过影响磷酸酶的活性调节tau蛋白正常磷酸化。ATP合成减少,蛋白激酶erk36和erk40活性下降,胰岛素缺乏使GSK一3(糖原合成激酶一3)活性增强,促进tau蛋白的过度磷酸化。所以有人称散发AD为脑型糖尿病。

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